對于胰蛋白酶，有多少人知道什么是胰蛋白酶嗎?相信知道的人很少。因此，大多數(shù)人也是不知道胰蛋白酶的作用以及胰蛋白酶的副作用的。不過沒關系，今天小編就來為大家一一解答一下。感興趣的朋友就來看一下吧。
胰蛋白酶其實也是一種蛋白酶。并且在脊椎動物中，可以作為消化酶而起作用。而在胰臟的話則作為酶的前本胰蛋白酶原而被合成的。
作為胰液的成分而分泌，受腸激酶，或胰蛋白酶的限制分解成為活化胰蛋白酶，是肽鏈內切酶，它能把多肽鏈中賴氨酸和精氨酸殘基中的羧基側切斷。
它不僅起消化酶的作用，而且還能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前體，起活化作用。是特異性強的蛋白酶，在決定蛋白質的氨基酸排列中，它成為不可缺少的工具。
胰蛋白酶原的分子量約為24000，其等電點約為pH8.9，胰蛋白酶的分子量與其酶原接近(23300)，其等電點約為pH10.8，適pH7.6～8.0，在pH=3時穩(wěn)定，低于此pH時，胰蛋白酶易變性，在pH>5時易自溶。Ca2+離子對胰蛋白酶有穩(wěn)定作用。
重金屬離子，有機磷化合物和反應物都能抑制胰蛋白酶的活性，胰臟、卵清和豆類植物的種子中都存在著蛋白酶抑制劑。近發(fā)現(xiàn)在一些植物的塊基(如土豆、白薯、芋頭等)中也存在有胰蛋白酶抑制劑。
胰蛋白酶能催化蛋白質的水解，對于由堿性氨基酸(精氨酸、賴氨酸)的羧基與其他氨基酸的氨基所形成的鍵具有高度的專一性。此外還能催化由堿性氨基酸和羧基形成的酰胺鍵或酯鍵，其高度專一性仍表現(xiàn)為對堿性氨基酸一端的選擇。
胰蛋白酶對這些鍵的敏感性次序為：酯鍵>酰胺鍵>肽鍵。因此可利用含有這些鍵的酰胺或酯類化合物作為底物來測定胰蛋白酶的活力。
目前常用苯甲酰-L-精氨酸-對硝基苯胺(簡稱BAPA)和苯甲酰-L-精氨酸-β-萘酰胺(簡稱BANA)測定酰胺酶活力。
用苯甲酰-L-精氨酸乙酯(簡稱BAEE)和對甲苯磺酰-L-精氨酸甲酯(簡稱TAME)測定酯酶活力。本實驗以BAEE為底物，用紫外吸收法測定胰蛋白酶活力。酶活力單位的規(guī)定常因底物及測定方法而異。
從動物胰臟中提取胰蛋白酶時，一般是用稀酸溶液將胰腺細胞中含有的酶原提取出來，然后再根據(jù)等電點沉淀的原理，調節(jié)pH以沉淀除去大量的酸性雜蛋白以及非蛋白雜質，再以硫酸銨分級鹽析將胰蛋白酶原等(包括大量的酸性雜蛋白以及非蛋白雜質，再以硫酸銨分級鹽析將胰蛋白酶原等(包括大量糜蛋白酶原和彈性蛋白酶原)沉淀析出。
經溶解后，以極少量活性胰蛋白酶激活，使其酶原轉變?yōu)橛谢钚缘囊鹊鞍酌?糜蛋白酶和彈性蛋白酶同時也被激活)，被激活的酶溶液再以鹽析分級的方法除去糜蛋白酶及彈性蛋白酶等組分。
收集含胰蛋白酶的級分，并用結晶法進一步分離純化。一般經過2～3次結晶后，可獲得相當純的胰蛋白酶，其比活力可達到8000～10000BAEE單位/毫克蛋白，或更高。
以上我們也是了解了什么是胰蛋白酶。那胰蛋白酶的具體作用是什么呢?下面我們就一起來看一下。
1.用于膿胸、血胸、外科炎癥、潰瘍、創(chuàng)傷性損傷、婁管等所產生的局部水腫、血腫、膿腫。
